Hversu mikið veistu um muninn á próteini og próteypeptíði?

3. Þrívíddar uppbygging próteins og tvívíddar uppbygging próteins peptíðs

Þrívíddar uppbygging próteina er ekki nýtt viðfangsefni og tvívíddar uppbygging próteins peptíða hefur verið rannsökuð ofan í kjölinn. Þessi mannvirki eru enn órjúfanleg tengd daglegri líkamlegri heilsu okkar og heilsugæslu.

Þrívíddar uppbygging próteins er til þess fallin að átta sig á virkni hagnýtra hluta þess og eldunarferlið, hitunarferlið og ráðhúsaðferðir geta eyðilagt þrívíddar uppbyggingu próteinsins og gert það óvirkt. En að gera það mun oft skila okkur öðrum árangri, svo sem ljúffengum smekk og öruggum mat. Í líffræðilegri ensímvatnsrofatækni notum við oft hitabreytingar og sýru-basabreytingar til að breyta þrívíddaruppbyggingu próteina til að búa okkur undir síðari ensímvatnsrof.

Reyndar er meginreglan og ferlið við útdrátt úr dýrapróteini mjög svipað og dagleg matreiðsla okkar heima. Til dæmis heimabakaða súpan í suðri: í fyrsta lagi er hár hiti notaður til að afneita próteininu í kjöti og beinum. Á þessum tíma dregst próteinið saman við hita og þrívíddarbyggingin er þétt og getur drepist. Það drepur flestar bakteríur, en það er ekki hentugt til tafarlausrar líffræðilegrar próteiningar. Ensímvatnsrof hefur betri áhrif í vatnskenndu kerfi. Þess vegna er nauðsynlegt að breyta eldinum heima og elda hægt, svo að þrívíddar uppbygging próteinsins eyðist hægt í sjóðandi vatni. Vatnssækni hlutinn birtist í uppbyggingunni og myndar þannig uppleyst stórsameind. Þegar þrívíddarbyggingin er skemmd losna nokkrar frjálsar amínósýrur þannig að soðið gefur einstakt og ljúffengt bragð. Við iðnaðar próteinútdrátt notum við meðallagi hitameðferð, þetta ferli getur einnig drepið flestar bakteríur og vegna þess að hitastigið hækkar ekki skyndilega, mun þrívíddar uppbygging próteinsins ekki skyndilega skreppa saman, en það verður almennileg vinda og mikil upplausn . Sameindapróteinbrotin eru svipuð að uppbyggingu og stærð og það eru tiltölulega fáir frjálsar amínósýrur í brotunum og efnistapið í síðari ensímvatnsrofsferlinu mun einnig minnka.

Við vitum öll að það að bæta smá salti í soðið í lokin gerir það ljúffengara. Kjarninn er sá að þrívíddaruppbygging próteinsins brotnar smám saman við eldunarferlið og myndar litlar vatnsleysanlegar próteindameindir. Þessar sameindir hafa ennþá ákveðna þrívídd. Uppbygging. Þegar salti er bætt við stuðlar það að frekari niðurbroti þrívíddar uppbyggingar hluta próteinsins og losar um fleiri amínósýrur sem gerir súpuna ljúffengari. Þess vegna, í iðnaði, notum við líffræðilega ensímvatnsrofsaðferðir til að brjóta niður uppleysta þrívíddaruppbyggingarprótínið á skilvirkan og dýpri hátt í tvívíða uppbyggingu amínósýra. Þrívíddar uppbygging próteinsameinda eftir miðlungshita eldun eru afmyndaðar og gerðar óvirkar og eru hluti af þeim. Vatnssækinn hópur. En frá uppbyggingunni eru samt margar stöður með ákveðna efnafræðilega virkni, sem auðvelt er að hafa samskipti við, verða að einum eða mynda ákveðna uppbyggingu með vatni, þannig að próteinvökvinn hefur ákveðna seigju á þessum tíma og það er auðvelt að framleiða froðu þegar hrært er í og ​​froðan er ekki auðvelt að hverfa. . Litlu amínósýrusameindirnar sem hafa verið umbreyttar ensím í tvívíða uppbyggingu hafa einfalda uppbyggingu og vatnssækni hópurinn losnar og verður útsettur að mestu leyti og gerir seigju vatnslausnar hans veikari og nær stöðu vatns.

Munurinn á tvívíddar og þrívíddar uppbyggingu á smásjá stigi hefur valdið því að lögun prótein lausnarinnar á stórsjá stigi hefur breyst. Þessi fyrirbæri eru einnig almennt notuð til að dæma um hve smásjáviðbrögð eru og framvinda við útdrátt próteina með líffræðilegri ensímvatnsrof. Þegar tvívíddarbyggingin er framleidd birtast fleiri frjálsar amínósýrur og sýrustigið í kerfinu verður smám saman sterkara og myndar svolítið súra próteinpeptíðlausn.

Í próteiniensímvatnsrofatækni eru smásjáheimurinn og stórsjáheimurinn nátengdir og hver breyting og ástand samsvarar hvort öðru. Svo lengi sem sambandið milli þrívíddar uppbyggingar próteinsins og tvívíddar uppbyggingar próteins peptíðsins er skoðað, er hægt að skilja líffræðileg ensím Lausnarferlið. Líffræðileg virkni og gildi próteypeptíða með tvívíddar uppbyggingu eru stórbætt samanborið við prótein með þrívíddar uppbyggingu. Á sama tíma veikjast einnig nokkur líffræðileg einkenni þrívíddar uppbyggingarinnar, sem er hentugra fyrir mannslíkamann að taka upp og nota. Umfjöllunarefni próteypeptíða verður nánar útfært síðar. Tvívíddar uppbygging próteypeptíða og líffræðilegar umsóknir þeirra eru um þessar mundir einn af heitum punktum á sviði líflækninga og aldur lífvísinda gæti opnað nýja tíma öflugs þróunar.

4. Er það næring eða lyf? Sönn virkni próteypeptíða

Það hefur verið fólk sem hefur verið að kynna hugtökin próteinpeptíð, prótein og smá sameindaprótein og það eru líka miklar efasemdir. Hefur próteinpeptíð þá töfrandi virkni sem stuðlað er að? Látum' reyna að gera greiningu út frá skynsemi og skynsemi.

Fyrst af öllu skulum við skýra muninn á próteypeptíðum og próteinum: Einfaldlega sagt, próteinpeptíð eru hluti próteins. Margar próteinpeptíð eru sameinuð í próteindameindir. Þeir hafa ákveðnar þjóðhagsaðgerðir. Prótein geta verið vatnsrofin, sýru-basa eða líffræðileg ensím. Niðurbrot í próteinpeptíð, frekari niðurbrot geta loksins fengið ókeypis amínósýrur. Svo virðist sem að þar sem próteinpeptíð er hluti próteins, hafi það samt ákveðna líffræðilega virkni og virkni? Eða er það að aðeins flókin prótein hafa líffræðilega virkni?

Reyndar eru amínósýrur ekki einfaldar og óreglulegar próteinpeptíð. Rétt eins og við búum til bíla, þá hefur hver íhlutur sinn eigin virkni og eiginleika: kertar geta myndað rafmagns neista, stimplar geta umbreytt brennsluorku í hreyfingu og sveifarásar eru samsvaraðir með stimplum. Lykilatriðið er að flytja hreyfinguna yfir í hjólbarðasettið ... og ýmsir íhlutir eru sameinaðir í vél og ýmis mannvirki eru loksins sameinuð í bíl. Þó að bíllinn hafi stórvirki, á sama tíma, hefur hver hluti, jafnvel skrúfa, líka sína eigin virkni, jafnvel þó að hann sé ekki notaður í bílnum, þá er einnig hægt að nota hann á öðrum samhæfðum stöðum! Þetta er ekki aðeins á næringarstigi heldur einnig á líffræðilegu virkni.

Undanfarin 30 ár hafa Nóbelsverðlaun í líffræði rannsakað mikið próteinpeptíð og niðurstöðurnar eru smám saman að breyta lífi fólks. Þótt nokkur áróður með viðskiptalegum skilningi og skilningi fólks á tengdri tækni hafi framleiðslutækni fyrirtækisins batnað og hágæðavörur komist inn á markaðinn, heilbrigði líf' verður betra og betra. Hér eru nokkur brot af tæknilegum árangri Nóbelsverðlauna til að skilja próteinpeptíð frá öðru sjónarhorni:

Árið 1984 uppgötvaði bandaríski lífefnafræðingurinn Robert Bruce Merrifield peptíð sem gegna lykilhlutverki í vexti og þroska manna, efnaskiptum, sjúkdómum, öldrun og dauða og hlaut Nóbelsverðlaun í efnafræði það ár.

Árið 1986 gerðu ítalski líffræðingurinn Rita Levi-Montalcini og bandaríski líffræðingurinn Stanley Cohen ítarlegar rannsóknir á peptíðum og komust að því að peptíð geta lagfært skemmda frumur, stjórnað frumulífsferli, virkjað öldurfrumur, stjórnað frumum efnaskipta milli frumna og The alhliða skilyrðing á helstu kerfum mannslíkamans átti sinn þátt í kynningu og hlaut Nóbelsverðlaunin í læknisfræði það ár.

Árið 1993 gerði Dr. Allen Siber vísindarannsóknir á peptíðum á lækningasviði um viðgerð, skilyrðingu og virkjun mannafrumna og erfða. Gildi þess fer yfir öll efni sem finnast í mannkynssögunni. Þetta vísindalega rannsóknarafrek Það varð til þess að hann hlaut Nóbelsverðlaun það ár.

Árið 1999 uppgötvaði prófessor Gunter Blobel frá Bandaríkjunum að merkjapeptíð stjórna flutningi próteina og hlaut Nóbelsverðlaun í efnafræði.

Árið 2000 hlaut sænski vísindamaðurinn Arvid Carlsson Nóbelsverðlaunin í efnafræði fyrir rannsóknir sínar á sameindakerfi taugaboðpróteina í heila.

Árið 2015, amerískur&magnari; Tyrkneski vísindamaðurinn Aziz Sancar, sænski vísindamaðurinn Tomas Lindahl og bandaríski vísindamaðurinn Paul Modrich hlutu Nóbelsverðlaunin í efnafræði fyrir að komast að því að peptíð eru tæki til að gera við DNA í frumum.

Út frá ofangreindu innihaldi er ekki erfitt að komast að því að próteinpeptíð eru ekki aðeins næringarefni eins einföld og næringarefni, heldur einnig mikilvæg virk efni fyrir mannslíkamann, sem taka þátt í ýmsum lífeðlisfræðilegum aðgerðum og efnaskiptaferlum. Inntaka mannslíkamans á próteypeptíðum er ekki aðeins melt í amínósýrur til að frásogast á ný heldur getur frásogast virkan með sérstökum leiðum. Próteinpeptíðin sem frásogast í líkamann eru ekki bara próteinbyggingar næringarefni heldur gegna meira lífeðlisfræðilegum hlutverkum. Stuðla að eða örva nokkur lífeðlisfræðileg efnaskiptaferli. Þetta útskýrir einnig hvers vegna sojaprótein og nautakjötsprótein eru svipuð og frá grundvallar amínósýrustigi, en að borða sojaprótein og nautakjötsprótein er augljós munur á lífeðlisfræðilegum vísbendingum mannslíkamans.

Aftur á móti geta próteinpeptíðin vatnsrofin af náttúrulegum dýrum og plöntum haft fleiri líffræðilega efnaskiptaaðgerðir sem okkur hefur yfirsést. Kannski þegar verið er að móta kínversk náttúrulyf geta ákveðin próteinpeptíð verið meira en næringarefni. Hlutverkið, en með því að breyta lífeðlisfræðilegum efnaskiptum eða líffræðilegri virkni og sýna þannig einstaka lækningareiginleika. Þetta getur verið nýtt sjónarhorn fyrir bylting í nútímavæðingu kínverskra lækninga.

Í stuttu máli, ef próteinpeptíð eru ekki bara næringarrík matvæli, þá ættu mismunandi próteinpeptíð að hafa ákveðna líffræðilega virkni og lyfagildi. Leiðin til að taka inn próteinpeptíð getur verið meira frásog í þörmum og bætt frásog og nýtingu próteina peptíðafurða. Enn er of mikið af leyndardómum og rými til könnunar á sviði próteypeptíða. Með meiri skilningi og ítarlegri rannsóknum mun prótein peptíðiðnaðurinn örugglega skapa meiri verðmæti.